公开(公告)号：WO2011108727A1

公开(公告)日：2011-09-09

申请号：PCT/JP2011/055134

申请日：2011-03-04

Applicant: 富山県 ,  味の素株式会社 ,  浅野 泰久 ,  ウエトロンチット テカワレー

Inventor： 浅野　泰久 ,  ウエトロンチット　テカワレー

IPC: C12N15/09 ,  C12N1/15 ,  C12N1/19 ,  C12N1/21 ,  C12N5/10 ,  C12N9/02 ,  C12Q1/32 ,  G01N27/327

CPC classification number: C12Q1/32 ,  C12N9/0006 ,  C12Q1/005

Abstract: 本発明は、被検体を含有するサンプルとカプリアビダス・ネカトル(Cupriavidus necator)由来のL-スレオニン脱水素酵素および補酵素NAD + を混合し、所定時間後にNADH 量または2-アミノ-3-オキソ酪酸量を分析する、被検体に含まれるL-スレオニンの分析方法、この分析方法に利用できる新規なL-スレオニン脱水素酵素(TDH; EC 1.1.1.103)であるカプリアビダス・ネカトル(Cupriavidus necator)由来のL-スレオニン脱水素酵素、この酵素の調製に用いる遺伝子等および酵素の調製方法、さらには（Ａ）上記L-スレオニン脱水素酵素および（Ｂ）補酵素NAD+を含むL-スレオニン分析用キット、上記L-スレオニン脱水素酵素を緩衝液中に含有させたものである、L-スレオニン分析用酵素製剤、上記L-スレオニン脱水素酵素を用いる酵素センサーを提供する。

Abstract translation: 一种用于分析分析物中所含的L-苏氨酸的方法，其包括将含有分析物的样品与源自Cupriavidus Necator的L-苏氨酸脱氢酶和辅酶NAD +混合，并分析NADH或2-氨基-3-氧代丁酸的量后 预定期间 衍生自Cupriavidus Necator的L-苏氨酸脱氢酶，其是新型L-苏氨酸脱氢酶（TDH; EC 1.1.1.103），可用于上述分析方法; 制备用于制备酶的基因等的方法或其制备方法; L-苏氨酸分析试剂盒，其包含（A）L-苏氨酸脱氢酶和（B）辅酶NAD +; 用于分析L-苏氨酸的酶制剂，其包含缓冲溶液中所含的L-苏氨酸脱氢酶; 和利用L-苏氨酸脱氢酶的酶传感器。

公开(公告)号：WO2011108670A1

公开(公告)日：2011-09-09

申请号：PCT/JP2011/054978

申请日：2011-03-03

Applicant: 富山県 ,  浅野 泰久 ,  松田 元規

Inventor： 浅野　泰久 ,  松田　元規

IPC: C12Q1/26 ,  C12M1/34 ,  C12Q1/32 ,  G01N27/327 ,  C12N15/09

CPC classification number: C12Q1/26 ,  C12Q1/001 ,  G01N33/6815

Abstract: 試料中のタウリンを、これまでの方法に比べ安価で簡易的に定量可能である酵素的定量法を提供する。この酵素的定量法を実施する際に利用できる測定用のキット及び酵素センサーを提供する。 検体に、タウリンジオキシゲナーゼを作用させ、生じた生成物を定量することを含む、前記試料に含有されるタウリンの測定方法。タウリンジオキシゲナーゼを用いることを特徴とする酵素センサー。以下の（１）～（３）の試薬を含むタウリンの測定用キット。 （１）タウリンジオキシゲナーゼ （２）２価鉄、およびα‐ケトグルタル酸 （３）タウリンジオキシゲナーゼの反応により生成する生成物の検出用試薬

Abstract translation: 公开的是：与常规方法相比，能够以更低的成本和更容易地确定样品中牛磺酸的量的酶定量测定方法; 以及可用于酶定量测定方法的测定试剂盒和酶传感器。 具体公开的是：测定样品中所含的牛磺酸的方法，其包括使样品与牛磺酸双加氧酶反应并测定反应产物的量; 一种酶传感器，其特征在于包含牛磺酸双加氧酶; 和牛磺酸测定试剂盒，其包含以下试剂（1）至（3）：（1）牛磺酸双加氧酶; （2）二价铁和α-酮戊二酸; 和（3）用于检测通过与牛磺酸双加氧酶反应产生的产物的试剂。

公开(公告)号：WO2006041226A1

公开(公告)日：2006-04-20

申请号：PCT/JP2005/019360

申请日：2005-10-14

Applicant: 三菱レイヨン株式会社 ,  浅野 泰久 ,  秋山 卓理 ,  湯 不二夫 ,  佐藤 栄治

Inventor： 浅野 泰久 ,  秋山 卓理 ,  湯 不二夫 ,  佐藤 栄治

IPC: C12N15/09 ,  C12N1/21 ,  C12N9/88 ,  C12P7/42 ,  C12P13/00

CPC classification number: C12N9/88 ,  C12P7/42 ,  C12P13/004

Abstract: 野生型ヒドロキシニトリルリアーゼのアミノ酸配列において、少なくとも1つのアミノ酸残基が他のアミノ酸に置換された変異を有し、かつ、形質転換体あたりのヒドロキシニトリルリアーゼ活性が、野生型ヒドロキシニトリルリアーゼ遺伝子が導入された形質転換体よりも高くなることを特徴とする改良型ヒドロキシニトリルリアーゼ、および該改良型ヒドロキシニトリルリアーゼを宿主において発現させ、得られた培養物から改良型ヒドロキシニトリルリアーゼを採取することを特徴とするヒドロキシニトリルリアーゼの製造方法。

Abstract translation: 一种改进的羟基腈裂解酶，其特征在于具有在野生型羟基腈裂解酶的氨基酸序列中至少一个氨基酸残基被另一个氨基酸取代的突变，并提供显示比具有野生型转化体的转化体更高的羟基腈裂解酶活性的转化体 羟基腈裂解酶基因转移到其中; 以及生产羟基腈裂解酶的方法，其特征在于包括在宿主中表达上述改良的羟基腈裂解酶，并从所得培养基中收获改良的羟基腈裂解酶。

公开(公告)号：WO2006008872A1

公开(公告)日：2006-01-26

申请号：PCT/JP2005/009345

申请日：2005-05-23

Applicant: 三菱瓦斯化学株式会社 ,  浅野 泰久 ,  井上 敦

Inventor： 浅野 泰久 ,  井上 敦

IPC: C12N15/55

CPC classification number: C12P13/04 ,  C12N9/80 ,  C12P13/12 ,  C12P41/006 ,  C12Y305/01004

Abstract: 　Ｌ体のアミノ酸アミド、特にＬ体の２－アルキルシステインアミドのアミド結合を立体選択的に加水分解する酵素をコードする遺伝子を導入して組換え微生物を作製し、得られた微生物の菌体又は菌体処理物を用いて、Ｌ体のアミノ酸アミドからＬ体のアミノ酸を製造する。

Abstract translation: 通过转移编码立体选择性水解L-氨基酸酰胺的酰胺键的酶的基因，特别是L-2-氨基酸，通过构建转基因微生物，生成L-氨基酸， 并使用由此获得的微生物细胞或加工的微生物细胞。

公开(公告)号：WO2006022113A1

公开(公告)日：2006-03-02

申请号：PCT/JP2005/013952

申请日：2005-07-29

Applicant: 富山県 ,  財団法人富山県新世紀産業機構 ,  浅野 泰久 ,  橘 信二郎

Inventor： 浅野 泰久 ,  橘 信二郎

IPC: C12N9/06

CPC classification number: C12Q1/32 ,  C07K2319/21 ,  C12N9/0018 ,  C12N11/14 ,  G01N2333/906

Abstract: 　3～12個のヒスチジンからなるオリゴペプチドをN末端に融合したフェニルアラニン脱水素酵素。3～12個のヒスチジンからなるオリゴペプチドをC末端に融合したフェニルアラニン脱水素酵素。基板表面に複数のウェルを有し、これらのウェル中に、上記フェニルアラニン脱水素酵素を固定化した固定化酵素チップ。基板表面に複数のウェルを有し、これらのウェル中に、6～9個のヒスチジンからなるオリゴペプチドをN末端に融合したフェニルアラニン脱水素酵素を固定化したL-フェニルアラニン分析用固定化酵素チップ。上記固定化酵素チップのウェル中で、被検試料をレサズリン、ジアホラーゼ、及びニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD)を含む反応液とともにインキュベーョンし、反応液の発色を検出することを含む、被検試料に含まれるL-フェニルアラニンの分析方法。

Abstract translation: 具有包含在N末端融合的3〜12个组氨酸残基的寡肽的苯丙氨酸脱氢酶; 具有包含在C末端融合的3至12个组氨酸残基的寡肽的苯丙氨酸脱氢酶; 在基板表面上具有多个孔的固定化酶芯片，其中如上所述的苯丙氨酸脱氢酶已固定在这些孔中; 用于分析在底物表面上具有多个孔的L-苯基丙氨酸的固定化酶芯片，其中具有包含在N末端融合的6至9个组氨酸残基的寡肽的苯丙氨酸脱氢酶已经固定在这些孔中; 以及分析测试样品中所含的L-苯丙氨酸的方法，其包括将上述固定化酶芯片的孔中的测试样品与含有甲霜灵，心肌黄酶和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）的液体反应混合物一起温育并检测颜色 开发液体反应混合物。

公开(公告)号：WO2008029921A1

公开(公告)日：2008-03-13

申请号：PCT/JP2007/067527

申请日：2007-09-07

Applicant: 富山県 ,  財団法人富山県新世紀産業機構 ,  浅野 泰久 ,  橘 信二郎

Inventor： 浅野 泰久 ,  橘 信二郎

IPC: C12N15/09 ,  C07K19/00 ,  C12N1/15 ,  C12N1/19 ,  C12N1/21 ,  C12N5/10 ,  C12N9/04 ,  C12Q1/32

CPC classification number: C12N9/0018 ,  G01N2333/906

Abstract: A modified enzyme having such modification of at least three amino acid residues that the modified enzyme can have improved substrate specificity of phenylalanine dehydrogenase (EC 1.4.1.20) for methionine; DNA encoding the modified enzyme; a method for the preparation of a modified enzyme which has such modification of at least three amino acid residues that the modified enzyme can have improved substrate specificity of phenylalanine dehydrogenase (EC 1.4.1.20) for methionine, comprising the steps of culturing a transformant transformed with a vector carrying the DNA, and collecting the modified enzyme from the culture; and a method for the analysis of L-methionine contained in a sample by using the modified enzyme or protein. A phenylalanine dehydrogenase having a substrate specificity for L-methionine can be produced by an evolutionary molecular engineering approach to provide a function-modified amino acid dehydrogenase suitable for enzymatic fluorometry of methionine. It becomes possible to provide a method for the analysis of L-methionine contained in a sample (a blood sample) by using the function-modified amino acid dehydrogenase.

Abstract translation: 具有至少三个氨基酸残基修饰的修饰酶，所述修饰的酶可以改善甲硫氨酸的苯丙氨酸脱氢酶（EC 1.4.1.20）的底物特异性; 编码修饰酶的DNA; 一种制备修饰酶的方法，所述修饰酶具有至少三个氨基酸残基的修饰，所述修饰的酶可以改善甲硫氨酸的苯丙氨酸脱氢酶（EC 1.4.1.20）的底物特异性，所述方法包括以下步骤：培养转化了 携带DNA的载体，并从培养物中收集修饰的酶; 以及通过使用修饰的酶或蛋白质分析样品中所含的L-甲硫氨酸的方法。 具有对L-甲硫氨酸的底物特异性的苯丙氨酸脱氢酶可以通过进化分子工程方法产生，以提供适用于甲硫氨酸的酶学荧光测定的功能修饰的氨基酸脱氢酶。 通过使用功能修饰的氨基酸脱氢酶，可以提供对样品（血液样品）中所含的L-甲硫氨酸进行分析的方法。

公开(公告)号：WO2003062442A1

公开(公告)日：2003-07-31

申请号：PCT/JP2003/000543

申请日：2003-01-22

Applicant: 第一ファインケミカル株式会社 ,  和田 浩一 ,  坂本 恵司 ,  浅野 泰久

Inventor： 和田 浩一 ,  坂本 恵司 ,  浅野 泰久

IPC: C12P19/58

CPC classification number: C12P19/58 ,  C12P17/12

Abstract: A process for producing pyridoxine-5’-&agr;-glucoside by glucosylating pyridoxine at the 5’-position which involves the step of treating pyridoxine or its salt with microbial cells capable of selectively glucosylating pyridoxine at the 5’-position to thereby form pyridoxine-5’-&agr;-glucoside, a culture thereof or processed cells thereof; and a process for producing pyridoxine-5’-&agr;-glucoside by treating pyridoxine or its salt with a glucosylating enzyme, characterized in that the treatment is carried out in the presence of boric acid and/or a boric acid salt to thereby enhance the selectivity of the glucosylation at the 5’-position. According to these methods, pyridoxine-5’-&agr;-glucoside can be easily and effectively produced from pyridoxine or its salt.

Abstract translation: 通过在5'-位上葡萄糖基化吡哆醇的方法，该方法包括用能够在5'-位上选择性地将吡哆酮糖基化的微生物细胞治疗吡哆醇或其盐的步骤，从而形成吡哆醇 -5' - 和 - 葡萄糖苷，其培养物或其加工细胞; 以及通过用葡糖基化酶处理吡哆醇或其盐来生产吡哆醇-5'-葡萄糖苷的方法，其特征在于在硼酸和/或硼酸盐的存在下进行处理，从而增强 葡萄糖基化在5'-位的选择性。 根据这些方法，可以从吡哆醇或其盐中容易且有效地制备吡哆醇-5' - 和 - 葡萄糖苷。

公开(公告)号：WO2012121144A1

公开(公告)日：2012-09-13

申请号：PCT/JP2012/055386

申请日：2012-03-02

Applicant: 富山県 ,  味の素株式会社 ,  浅野 泰久 ,  亀谷 将史 ,  尾仲 康宏

Inventor： 浅野　泰久 ,  亀谷　将史 ,  尾仲　康宏

IPC: C12Q1/26 ,  C12M1/40 ,  C12N9/06 ,  C12N15/09

CPC classification number: C12Q1/26 ,  C12Y104/03

Abstract: 検体とL-トリプトファンオキシダーゼと水を混合する工程、得られた反応液を酸素の存在下に所定時間放置する工程、放置後の反応液中に存在する前記酵素の作用による反応生成物を計測する工程を含む、L-トリプトファンの定量方法を開示する。前記L-トリプトファンオキシダーゼは、所定アミノ酸配列を有し、かつ酸素及び水の存在下、L-トリプトファンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成するオキシダーゼ活性を有し、L-フェニルアラニンに対するオキシダーゼ活性はL-トリプトファンに対するオキシダーゼ活性の0～3%の範囲であり、L-トリプトファン及びL-フェニルアラニン以外のタンパク質構成アミノ酸に対してはオキシダーゼ活性を有さない。上記L-トリプトファンオキシダーゼを含むL-トリプトファンの定量用キット及び上記L-トリプトファンオキシダーゼを用いる酵素センサーも開示する。本発明の方法、キットおよび酵素センサーは、L-トリプトファン特異的な酵素を用いるので、他のアミノ酸共存下でもL-トリプトファンを定量できる。

Abstract translation: 本发明公开了一种定量L-色氨酸的方法，其涉及混合样品L-色氨酸氧化酶和水的步骤，用于使所得反应溶液在氧气存在下静置预定时间的步骤，以及用于 测量在静置后在反应溶液中存在的酶的作用产生的反应产物。 L-色氨酸氧化酶具有给定的氨基酸序列，具有通过在氧和水存在下作用于L-色氨酸而产生过氧化氢和氨的氧化酶活性。 L-色氨酸氧化酶对L-苯丙氨酸的氧化酶活性在L-色氨酸上的氧化酶活性的0-3％的范围内，并且L-色氨酸氧化酶对构成蛋白质的氨基没有氧化酶活性 L-色氨酸和L-苯丙氨酸以外的酸。 还公开了用于定量含有L-色氨酸的L-色氨酸氧化酶的试剂盒，以及使用所述L-色氨酸氧化酶的酶传感器。 该方法，试剂盒和酶传感器使用L-色氨酸特异性酶，因此即使在其他氨基酸的存在下也能够定量L-色氨酸。

公开(公告)号：WO2011125520A1

公开(公告)日：2011-10-13

申请号：PCT/JP2011/057215

申请日：2011-03-24

Applicant: 富山県 ,  株式会社リッチェル ,  株式会社土田製作所 ,  NSマテリアルズ株式会社 ,  浅野 泰久 ,  小倉 守 ,  本郷 道夫 ,  金海 栄一

Inventor： 浅野　泰久 ,  小倉　守 ,  本郷　道夫 ,  金海　栄一

IPC: G01N27/28 ,  G01N27/327 ,  G01N27/416

CPC classification number: G01N27/3272

Abstract: 本発明は、電導性良好な金属電極を含み、射出成形で作製することが可能な２分割した構造体からなるバイオセンサ用チップであって、酵素等の活性に悪影響を与えない条件で、これら２分割構造体を接合して、寸法ばらつきが低減されたバイオセンサ用チップを提供するための手段を提供する。第1電極12、第1配線13と第１接合面14を有する第1部材10、並びに第2電極22、第2配線23と第２接合面23を有する第2部材20からなり、第1接合面14と第2接合面24が対向するように第1部材10と第2部材20を積層し接合させることでバイオセンサが組立てられるバイオセンサチップ組立用キット。接合により対向する第1電極12と第2電極22の隙間に、バイオセンサの測定対象となる被検体を導入するための空間と、この空間に被検体を導入するための導入孔16を有する。このキットを用いるバイオセンサチップの製造方法。このキットを用いて作製されるバイオセンサチップ。

Abstract translation: 公开了一种用于提供生物传感器芯片的方法，所述生物传感器芯片由包含具有良好导电性并可通过注射成型形成的金属电极的两部分结构构成。 该装置通过在不影响酶活性等的条件下将两部分结构的两个组分结合而提供尺寸变化减小的生物传感器芯片。 具体公开了一种用于生物传感器芯片组装的套件，其包括：第一构件（10），其包括第一电极（12），第一布线（13）和第一接合表面（14）; 以及包括第二电极（22），第二布线（23）和第二接合表面（24）的第二构件（20）。 用于生物传感器芯片组装的套件能够通过布置和接合第一构件（10）和第二构件（20）来组装生物传感器，使得第一接合表面（14）和第二接合表面（24）彼此面对。 引入作为测量对象的被摄体的空间和在第一电极（12）和第二电极（22）之间设置有将被摄体引入空间的引入孔（16），导入孔 通过接合被布置成彼此面对。 还具体公开了：使用该试剂盒生产生物传感器芯片的方法; 以及使用该试剂盒制造的生物传感器芯片。

公开(公告)号：WO2011099595A1

公开(公告)日：2011-08-18

申请号：PCT/JP2011/052981

申请日：2011-02-14

Applicant: 富山県 ,  セントラル硝子株式会社 ,  浅野 泰久 ,  冨宿 賢一 ,  西井 哲郎 ,  石井 章央

Inventor： 浅野　泰久 ,  冨宿　賢一 ,  西井　哲郎 ,  石井　章央

IPC: C12P7/04

CPC classification number: C12P7/04 ,  C12N1/16 ,  C12N15/81

Abstract: 開示されているのは、１，１，１－トリフルオロアセトンにHansenula polymorpha、Pichia anomala、Candida parapsilosis、Candida mycoderma、Pichia naganishii、Candida saitoana、Cryptococcus curvatus、Saturnospora dispora、Saccharomyces bayanus、及びPichia membranaefaciensからなる群より選ばれる少なくとも１種の微生物を作用させることにより、（Ｓ）－１，１，１－トリフルオロ－２－プロパノールを高い光学純度で収率良く製造する方法である。この方法では、自然界から見出された微生物を天然の状態で作用させるため、形質転換体等を用いる時の問題点が回避でき、工業的な実施が容易である。

Abstract translation: 公开了具有高光学纯度和高产率的（S）-1,1,1-三氟-2-丙醇的方法，该方法具有至少一种微生物，其选自多形汉逊酵母（Hansenula polymorpha），异形毕赤酵母 ，奇异假丝酵母（Candida parapsilosis），真菌念珠菌（Candida mycoderma），日本毕赤酵母（Pichia naganishii），蚕豆假丝酵母（Candida saitoana），曲霉隐球菌（Cryptococcus curvatus），土星孢子（Saturnospora dispora），巴豆酵母（Saccharomyces bayanus）和毕赤酵母（Pichia membranaefaciens），作用于1,1,1-三氟丙酮。 由于在自然界中发现的微生物使自然状态发生作用，所以在这种方法中可以避免使用转化体等引起的问题。 因此，该方法可以轻松投入工业实践。