-
公开(公告)号：WO2017051930A1
公开(公告)日：2017-03-30
申请号：PCT/JP2016/079196
申请日：2016-09-26
Applicant: AJINOMOTO CO., INC.
Inventor： HOSHINO, Yasushi , TAJIMA, Yoshinori , RACHI, Hiroaki , OGATA, Fumi , KATASHKINA, Joanna Yosifovna
CPC classification number: C12Y205/01 , C12P5/007 , C12P17/12 , C12Y101/9901
Abstract: The object of the present invention is to provide a method of efficiently producing an isoprenoid compound. More specifically, the present invention provides a method of producing an isoprenoid compound including culturing an isoprenoid compound-producing microorganism that has a dimethylallyl diphosphate or isopentenyl diphosphate supplying pathway and a blocked 2-ketogluconate formation pathway in a culture medium to form the isoprenoid compound, and the isoprenoid compound-producing microorganism that has a dimethylallyl diphosphate or isopentenyl diphosphate supplying pathway and a blocked 2-ketogluconate formation pathway.
Abstract translation: 本发明的目的是提供一种有效地制备类异戊二烯化合物的方法。 更具体地，本发明提供一种制备类异戊二烯化合物的方法，包括培养具有二甲基烯丙基二磷酸酯或异戊烯基二磷酸酯供应途径的异戊二烯化合物生产微生物和封闭的2-酮葡糖酸盐形成途径以形成类异戊二烯化合物， 和具有二甲基烯丙基二磷酸酯或异戊烯基二磷酸酯供应途径的异戊二烯化合物生产微生物和封闭的2-酮葡萄糖酸生成途径。
-
公开(公告)号：WO2016087937A2
公开(公告)日：2016-06-09
申请号：PCT/IB2015/002431
申请日：2015-12-04
Applicant: SMARTZYME INNOVATION LTD.
Inventor： GUTTMAN, Chen, Haim , BARAM, David , GOFBERG, Itamar, Oz , OMER, Dotan
CPC classification number: C12N9/0006 , C12Q1/54 , C12Y101/01047 , C12Y101/9901
Abstract: In some embodiments, the present invention provides a protein comprising amino acids in the following sequence L(X) n=14 X 3 (X) n=1 X 1 (X) n=1 E(X) n=4 P(X) n=1 NR(X) n=3 S(X) n=4 D(X) n=2 G(X) n=7 Y(X) n=4 Y (X) n=32-34 X 2 , wherein each X independently represents any naturally occurring amino acid residue and n indicates the number of amino acid residues represented by the respective paranthetical at that position, wherein: a) X1 is selected from the group consisting of S, C, T, M, V, Y, N, P, L, G, Q, A, I, D, W, H, or E, wherein if X 1 is L, H or V, then X 3 is D; and/or b) X 2 is selected from the group consisting of H, L, S or V. In some embodiments, the present invention also provides a protein comprising amino acids in the sequence set forth by SEQ ID NO: 38 or SEQ ID NO: 39, except that: the amino acid at position 406 is an amino acid other than F; and/or the amino acid at position 474 is an amino acid other than N.
Abstract translation: 在一些实施方案中，本发明提供包含以下序列中的氨基酸的蛋白质L（X）n = 14X3（X）n = 1X1（X）n = 1E（X）n = 4P（X）n = 1NR ）n = 3S（X）n = 4D（X）n = 2G（X）n = 7Y（X）n = 4Y（X）n = 32-34X2，其中每个X独立地表示任何天然存在的氨基酸残基，n 表示在该位置由相应的表示的氨基酸残基的数目，其中：a）X1选自S，C，T，M，V，Y，N，P，L，G，Q， A，I，D，W，H或E，其中如果X1是L，H或V，则X3是D; 和/或b）X 2选自H，L，S或V.在一些实施方案中，本发明还提供了包含SEQ ID NO：38或SEQ ID NO所示序列中的氨基酸的蛋白质 ：39，除了：406位氨基酸是除F以外的氨基酸; 和/或位置474处的氨基酸是除N以外的氨基酸。
-
公开(公告)号：WO2011068050A1
公开(公告)日：2011-06-09
申请号：PCT/JP2010/070761
申请日：2010-11-22
Applicant: 天野エンザイム株式会社 , 西尾享一 , 小池田 聡
CPC classification number: C12N9/0006 , C07K2319/21 , C12Y101/03004 , C12Y101/9901
Abstract: グルコースデヒドロゲナーゼ活性を示す新規酵素を提供することを課題とする。また、酵素の改変に関して新規な手法を提供することを課題とする。微生物由来グルコースオキシダーゼのアミノ酸配列において、以下の(1)～(13)からなる群より選択される一又は二以上のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなる変異酵素が提供される：(1)配列番号１に示すアミノ酸配列の115位アミノ酸に相当するアミノ酸；(2)配列番号１に示すアミノ酸配列の131位アミノ酸に相当するアミノ酸；(3)配列番号１に示すアミノ酸配列の132位アミノ酸に相当するアミノ酸；(4)配列番号１に示すアミノ酸配列の193位アミノ酸に相当するアミノ酸；(5)配列番号１に示すアミノ酸配列の353位アミノ酸に相当するアミノ酸；(6)配列番号１に示すアミノ酸配列の436位アミノ酸に相当するアミノ酸；(7)配列番号１に示すアミノ酸配列の446位アミノ酸に相当するアミノ酸；(8)配列番号１に示すアミノ酸配列の472位アミノ酸に相当するアミノ酸；(9)配列番号１に示すアミノ酸配列の511位アミノ酸に相当するアミノ酸；(10)配列番号１に示すアミノ酸配列の535位アミノ酸に相当するアミノ酸；(11)配列番号１に示すアミノ酸配列の537位アミノ酸に相当するアミノ酸；(12)配列番号１に示すアミノ酸配列の582位アミノ酸に相当するアミノ酸；(13)配列番号１に示すアミノ酸配列の583位アミノ酸に相当するアミノ酸。
Abstract translation: 公开了一种显示葡萄糖脱氢酶活性的新型酶。 此外，公开了涉及酶修饰的新颖方法。 突变酶包含氨基酸序列，其中选自下列的（1） - （13）中的一个或至少两个氨基酸被微生物来源的葡萄糖氧化酶的氨基酸序列中的另一个氨基酸置换：（ 1）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列115位氨基酸的氨基酸; （2）与SEQ ID NO：1所示的氨基酸序列的131位氨基酸相对应的氨基酸; （3）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列的132位氨基酸的氨基酸; （4）与SEQ ID NO：1所示的氨基酸序列的193位的氨基酸相对应的氨基酸; （5）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列353位氨基酸的氨基酸; （6）与SEQ ID NO：1所示的氨基酸序列的436位氨基酸相对应的氨基酸; （7）对应于由SEQ ID NO：1表示的氨基酸序列的446位的氨基酸的氨基酸; （8）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列的472位氨基酸的氨基酸; （9）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列的511位氨基酸的氨基酸; （10）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列的535位氨基酸的氨基酸; （11）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列的537位氨基酸的氨基酸; （12）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列582位氨基酸的氨基酸; （13）对应于SEQ ID NO：1所示氨基酸序列583位氨基酸的氨基酸。
-
公开(公告)号：WO2010031875A1
公开(公告)日：2010-03-25
申请号：PCT/EP2009/062273
申请日：2009-09-22
Applicant: POMBIO TECH GMBH , DRAGAN, Calain-Aurel , BUCHHEIT, Daniela , BUREIK, Matthias
Inventor： DRAGAN, Calain-Aurel , BUCHHEIT, Daniela , BUREIK, Matthias
CPC classification number: C12N9/1051 , C12N9/0006 , C12N15/815 , C12P19/305 , C12Y101/9901 , C12Y204/01017
Abstract: The invention relates to the technical area of detoxification and metabolism of drugs as well as endogenous compounds. Particularly, the present invention relates to the physiological and pharmacological significance of glucuronidation and to the biotechnological production of glucuronides. Drug metabolites generated by UDP glycosyltransferases (UGTs) are needed for drug development and toxicity studies, especially in the context of metabolites in safety testing (MIST). Since chemical metabolite synthesis can be stereo chemically demanding and arduous, various biological approaches have been developed; however, no whole-cell biotransformation with recombinant microbes that expresses human UGTs could yet be achieved. In this invention human UDP glucose-6-dehydrogenase was expressed (UGDH) together with a UGT isoform in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe and strains that catalyze the whole-cell glucuronidation of standard substrates at rates up to 150 μmol L"1 d"1 were generated. Moreover, two methods to obtain stable isotope-labelled glucuronide metabolites were established: The first makes use of a labelled aglycon, while the second employs 13C6-glucose as a metabolic precursor of isotope-labelled UDP-glucuronic acid (UDP-GA) and yields a sixfold labelled glucuronide. This system should lead to a significant facilitation in the production of both labelled and unlabeled drug glucuronides.
Abstract translation: 本发明涉及药物和内源性化合物的解毒和代谢技术领域。 特别地，本发明涉及葡糖醛酸化和葡糖苷酸生物技术生产的生理和药理学意义。 需要UDP糖基转移酶（UGTs）产生的药物代谢物用于药物开发和毒性研究，特别是在安全性测试（MIST）代谢物的情况下。 由于化学代谢物合成可以是立体化学要求苛刻的，所以已经开发了各种生物学方法。 然而，尚未实现表达人类UGT的重组微生物的全细胞生物转化。 在本发明中，人源UDP葡萄糖-6-脱氢酶与裂殖酵母裂殖酵母菌中的UGT同种型以及以高达150μmolL“1 d”1的速率催化标准底物的全细胞葡糖苷酸化的菌株一起表达（UGDH） 被生成。 此外，建立了获得稳定同位素标记的葡萄糖醛酸苷代谢物的两种方法：首先使用标记的糖苷配基，而第二种采用13C6-葡萄糖作为同位素标记的UDP-葡糖醛酸（UDP-GA）的代谢前体，并产生 六折标记的葡糖苷酸。 该系统应该导致标记和未标记的药物葡糖苷酸的生产的显着促进。
-
公开(公告)号：WO2015099112A1
公开(公告)日：2015-07-02
申请号：PCT/JP2014/084480
申请日：2014-12-26
Applicant: キッコーマン株式会社
Inventor： 荒木 康子
CPC classification number: C12N9/0006 , C12Q1/32 , C12Q1/54 , C12Y101/9901
Abstract: 本発明は、配列番号1記載のアミノ酸配列における６６位、６８位、８８位、１５８位、２３３位、３８５位、３９１位、または、５５７位に対応する位置におけるアミノ酸置換の１以上を有する、熱安定性を有するフラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼを提供する。
Abstract translation: 本发明提供了表现出热稳定性的黄素结合性葡萄糖脱氢酶，并且其在氨基酸序列中对应于位置66,68,88,158,233,385,391和557的位置具有至少一个氨基酸取代 如SEQ ID NO：1所示。
-
Patent Agency Ranking6.发明申请フラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼ及びこれをコードするポリヌクレオチド 审中-公开FLAVIN-BINDING GLUCOSE DEHYDROGENASE AND POLYNUCLEOTIDE ENCODING SAME
公开(公告)号：WO2013147206A1
公开(公告)日：2013-10-03
申请号：PCT/JP2013/059639
申请日：2013-03-29
Applicant: 池田食研株式会社
IPC: C12N15/00 , C12M1/34 , C12N1/15 , C12N1/19 , C12N1/21 , C12N5/10 , C12N9/04 , C12N15/09 , C12Q1/32 , C12Q1/54
CPC classification number: C12N9/0006 , C12Q1/32 , C12Q1/54 , C12Y101/9901 , G01N27/327
Abstract: 本発明の目的は、一般的なバイオセンサの測定温度域（１０～４０℃）において、活性の変動が小さいフラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼ及びそれを用いるグルコースの測定法を提供すること。 本発明は、下記の性質（１）～（３）を有するフラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼなどに関する： （１）作用：電子受容体存在下でグルコースデヒドロゲナーゼ活性を示す； （２）基質特異性：Ｄ－グルコースに対する活性値を１００％とした場合のマルトース、Ｄ－ガラクトース、Ｄ－フルクトース、ソルビトール、ラクトース及びスクロースに対する活性値が１０％以下である； （３）温度特性：３０℃における活性値を１００％とした場合に、１０～４０℃における活性値の範囲が２０～１５０％。
Abstract translation: 本发明的目的是提供在典型的生物传感器测量温度范围（10-40℃）中几乎没有活性变化的黄素结合葡萄糖脱氢酶和使用其测量葡萄糖的方法。 本发明涉及具有以下性质（1） - （3）等的黄素结合葡萄糖脱氢酶：（1）作用：在电子受体存在下显示葡萄糖脱氢酶活性; （2）底物特异性：当相对于D-葡萄糖的活性值取为100％时，相对于麦芽糖，D-半乳糖，D-果糖，山梨醇，乳糖和蔗糖，活性值为10％以下。 和（3）温度特性：当在30℃下的活性值取为100％时，10-40℃下的活性值的范围为20-150％。
-
公开(公告)号：WO2013099294A1
公开(公告)日：2013-07-04
申请号：PCT/JP2012/008460
申请日：2012-12-28
Applicant: 有限会社アルティザイム・インターナショナル
CPC classification number: C12Q1/006 , C12N9/0006 , C12Q1/001 , C12Q1/32 , C12Q1/54 , C12Y101/00 , C12Y101/9901
Abstract: Sclerotinia sclerotiorumおよびAspergillus niger由来のグルコース脱水素酵素において、特定のアミノ酸変異を導入することにより、大腸菌における生産性が顕著に高まった改変型グルコース脱水素酵素を得ることができる。本発明のグルコース脱水素酵素は、キシロースに対して反応性が低い。
Abstract translation: 可以通过将特异性氨基酸突变引入到来自核盘菌核菌或黑曲霉的葡萄糖脱氢酶中来产生在大肠杆菌中具有显着提高的生产力的修饰的葡萄糖脱氢酶。 本发明的葡萄糖脱氢酶与木糖的反应性低。
-
8.发明申请フラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼ、フラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼの製造方法、およびそれを用いたグルコース測定方法 审中-公开FLAVIN-BINDING GLUCOSE DEHYDROGENASE，METHOD FOR MANUFACTING FLAVIN-BINDING GLUCOSE DEHYDROGENASE，and GLUCOSE MEASUREMENT METHOD WITH SAME
公开(公告)号：WO2012169512A1
公开(公告)日：2012-12-13
申请号：PCT/JP2012/064523
申请日：2012-06-06
Applicant: キッコーマン株式会社 , 田嶋 遼子 , 廣川 浩三 , 吉原 えりこ , 田鍋 康子
CPC classification number: C12Q1/54 , C12N9/0006 , C12Q1/006 , C12Q1/32 , C12Y101/9901 , G01N2333/904
Abstract: 基質特異性が高く、かつ十分な熱安定性を有するとともに、好ましくは大腸菌、酵母、カビ等を宿主細胞とした効率的な生産に適したフラビン結合型グルコースデヒドロゲナーゼ（ＦＡＤ－ＧＤＨ）を提供する。 配列番号８記載のアミノ酸配列における２１３位、３６８位および５２６位からなる群の１以上に相当する位置におけるアミノ酸置換を有するＦＡＤ－ＧＤＨ。このＦＡＤ－ＧＤＨをコードする遺伝子を大腸菌等の宿主細胞に導入して、培養物からＦＡＤ－ＧＤＨを取得する。本発明のＦＡＤ－ＧＤＨの好ましい一例としては、ケカビ由来のＦＡＤ－ＧＤＨのアミノ酸配列からＮ末端領域に存在するシグナルペプチド領域を欠失させ、さらに前記のアミノ酸置換を有するＦＡＤ－ＧＤＨが挙げられる。 臨床診断等に好適に利用可能な、基質特異性が高く熱安定性に優れたＦＡＤ－ＧＤＨを効率的に生産できる。
Abstract translation: 提供具有高底物特异性和足够的热稳定性的黄素结合性葡萄糖脱氢酶（FAD-GDH），并且优选适于在宿主细胞如大肠杆菌，酵母或霉菌中有效生产。 FAD-GDH在与SEQ ID NO：8的氨基酸序列中的位置213,368和526中的至少一个位置相对应的位置具有氨基酸取代。编码该FAD- 将GDH引入宿主细胞如大肠杆菌，并从培养物中收获FAD-GDH。 本发明的FAD-GDH的优选实例是FAD-GDH，其中存在于N末端结构域中的信号肽区已经从源于Mucor的FAD-GDH的氨基酸序列中缺失，并且具有上述氨基酸 代换。 可以有效地制造可用于临床诊断等的具有高底物特异性和优异的热稳定性的FAD-GDH。
-
公开(公告)号：WO2016114334A1
公开(公告)日：2016-07-21
申请号：PCT/JP2016/050913
申请日：2016-01-14
Applicant: 東洋紡株式会社
Inventor： 歌島 悠
IPC: C12N9/04 , C12M1/34 , C12N15/09 , G01N27/327 , G01N27/416
CPC classification number: C12Q1/006 , C12N9/0006 , C12Y101/9901 , G01N27/3271
Abstract: 本発明の目的は、より優れたグルコースセンサを構築することであり、また、そのようなグルコースセンサにより適したＧＤＨを提供することである。 ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより観察される分子量分布の幅が、バンドの濃さの相対値が最大値の６０％を超える分子量分布で見た場合に５０ｋＤａ以内である、ＦＡＤ依存型グルコースデヒドロゲナーゼ。
Abstract translation: 本发明的目的是构建更好的葡萄糖传感器并提供更适合于这种葡萄糖传感器的GDH。 提供了FAD依赖性葡萄糖脱氢酶，其中当分子量分布（其中带密度的相对值超过最大值的60％）时，通过SDS-PAGE观察到的分子量分布的宽度在50kDa以内。
-
公开(公告)号：WO2010053161A1
公开(公告)日：2010-05-14
申请号：PCT/JP2009/069006
申请日：2009-11-06
CPC classification number: C12N9/0006 , C12Q1/32 , C12Y101/9901
Abstract: アスペルギルス・オリゼ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）由来タンパク質に特定のアミノ酸配列を挿入することにより得られる活性型フラビンアデニンジヌクレオチド依存性ＧＤＨ（ＦＡＤＧＤＨ）の遺伝子及び該遺伝子にコードされるアミノ酸配列から成る活性型ＦＡＤＧＤＨ並びに該活性型ＦＡＤＧＤＨの特定のアミノ酸を他のアミノ酸に変更することにより基質親和性及び／又は比活性を向上させた改変型ＦＡＤＧＤＨの遺伝子及び該遺伝子にコードされるアミノ酸配列から成る活性型ＦＡＤＧＤＨに関する。また、基質親和性と比活性に優れ、溶存酸素の影響を受けることのないグルコースデヒドロゲナーゼ（ＧＤＨ）を提供する。
Abstract translation: 公开了通过将特定氨基酸序列插入到来自米曲霉的蛋白质中产生的活化的黄素 - 腺嘌呤 - 二核苷酸依赖性葡萄糖脱氢酶（GDH）（FADGDH）的基因和包含氨基酸的活化的FADGDH 由该基因编码的序列; 以及通过用另一个氨基酸残基替换活化的FADGDH中的特定氨基酸残基而产生的具有改善的对底物的亲和力和/或改善的比活性的修饰的FADGDH的基因和包含氨基酸序列的活化的FADGDH 由基因编码。 可以提供对基材具有优异亲和性和优异的比活性并且不受溶解氧影响的GDH。
-
-
-
-
-
-
-
-
-
Search Results
31
records
(took 0.016 seconds)
